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La via de degradación de Apoer2 es dependiente de lisosoma y de ubiquitinación y modulada por su ligando reelina [recurso electrónico] / Fernanda Macarena Navarro Aguad ; profesora guía : María Paz Marzolo Canales.

Por: Colaborador(es): Idioma: Español Temuco (Chile) : Universidad de La Frontera , 2013Descripción: viii, 59 hojas : figuras, cuadrosTipo de contenido:
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Tema(s): Nota de disertación: Tesis : (Biotecnólogo).-- Universidad de La Frontera, Facultad de Ciencias Agropecuarias y Medioambiente, 2013. Resumen: ApoER2 es un receptor endocítico y de señalización de función esencial durante el desarrollo del cerebro adulto, mediante la cascada de señalización inducida por su ligando reelina. ApoER2 se expresa en diferentes variantes de empalme alternativo, una de ellas tiene un inserto de 59-aa en la cola citoplasmática que le permite interactuar con proteínas celulares incluyendo PSD95 y JIP1. La internalización del receptor depende de clatrina y de su motivo NPxY pero la vía de degradación aún no está del todo clara. Reelina induce el desprendimiento del ectodominio y también disminuye el receptor total después de 2-5 h de tratamiento. Hay varias lisinas conservadas en la cola de ApoER2, cuatro de ellas se encuentran dentro del inserto rico en prolinas y cuatro fuera de éste. Nuestra hipótesis es si reelina estimula la degradación de ApoER2 inducida por la ubiquitinación del receptor, permitiendo su tráfico hacia endosomas tardíos. ApoER2 es degradado por reelina con diferencia en la eficiencia dependiendo de la variante de empalme expresada. Encontramos que ApoER2 es ubiquitinado en su forma madura pero no en la forma precursora y además esta modificación estaba asociada a fragmentos del receptor. Nuestros resultados entregan evidencia suficiente indicando que reelina induce la degradación y además su participación en la ubiquitinación.
Existencias
Tipo de ítem Biblioteca actual Colección Signatura topográfica Copia número Estado Fecha de vencimiento Código de barras
Tesis y proyectos de título Biblioteca Central Estantería Tesis y trabajos de título BIO N322v 2013 (Navegar estantería(Abre debajo)) c.1 No para préstamo 35605002306893

CD-ROM contiene tesis digital en formato PDF (1.54 MB)

Incluye índice, figuras, cuadros,

Tesis : (Biotecnólogo).-- Universidad de La Frontera, Facultad de Ciencias Agropecuarias y Medioambiente, 2013.

Bibliografía: hojas 53-59.

ApoER2 es un receptor endocítico y de señalización de función esencial durante el desarrollo del cerebro adulto, mediante la cascada de señalización inducida por su ligando reelina. ApoER2 se expresa en diferentes variantes de empalme alternativo, una de ellas tiene un inserto de 59-aa en la cola citoplasmática que le permite interactuar con proteínas celulares incluyendo PSD95 y JIP1. La internalización del receptor depende de clatrina y de su motivo NPxY pero la vía de degradación aún no está del todo clara. Reelina induce el desprendimiento del ectodominio y también disminuye el receptor total después de 2-5 h de tratamiento. Hay varias lisinas conservadas en la cola de ApoER2, cuatro de ellas se encuentran dentro del inserto rico en prolinas y cuatro fuera de éste. Nuestra hipótesis es si reelina estimula la degradación de ApoER2 inducida por la ubiquitinación del receptor, permitiendo su tráfico hacia endosomas tardíos. ApoER2 es degradado por reelina con diferencia en la eficiencia dependiendo de la variante de empalme expresada. Encontramos que ApoER2 es ubiquitinado en su forma madura pero no en la forma precursora y además esta modificación estaba asociada a fragmentos del receptor. Nuestros resultados entregan evidencia suficiente indicando que reelina induce la degradación y además su participación en la ubiquitinación.